Bathar

Monogalactopyranosides de fluorescein agus fluorescein methyl ester: synthesis, hydrolysis enzymatic le β-galactosidase biotnylated, agus co-dhùnadh co-èifeachd sgaoilidh eadar-theangachaidh

Chaidh fluorescein monoglycosides (d-galactopyranoside (FMG) agus d-glucopyranoside) agus an methyl ester (MFMG) aca ullachadh bho acetobromoglucose / galactose agus fluorescein methyl ester ann an toradh math.Chaidh deuchainnean hydrolysis enzymatic (a’ cleachdadh β-galactosidase biotinylated) de na toraidhean galacto a dhèanamh agus chaidh crìochan cineatach a thomhas.Chaidh àrdachadh 15-20 uair ann an dian fluorescence fhaicinn rè an hydrolysis.Chaidh àrdachadh sreathach de fluorescence a thoirt fa-near ann an ùine ghoirid agus dùmhlachd ìosal de fho-fhilleadh, a’ dèanamh na todhar sin mar probes feumail agus mothachail airson galactosidases.Tha meud luach seasmhach Michaelis-Menten (Km) airson MFMG nas àirde na luach FMG a’ moladh atharrachadh co-rèiteachaidh a dh’ fhaodadh a bhith air an t-substrate fluorogenic.Tha luach Km airson β-Gal biotinylated le FMG nas ìsle na an luach airson an einnsein dùthchasach.Tha an sgrùdadh seo a’ nochdadh dàimh substrate nas àirde den enzyme biotinylated an taca ris an enzyme dùthchasach.Chaidh co-èifeachdan sgaoilidh eadar-theangachaidh a thomhas, an dà chuid airson fo-stratan fluorogenic agus an dà chuid toraidhean, a’ cleachdadh speactroscopaidh co-dhàimh fluorescence.Chaidh co-èifeachdan sgaoilidh eadar-theangachaidh airson substrates fluorogenic agus toraidhean hydrolysis enzymatic a thomhas gus a bhith coltach, anns an raon de 3.5–4.5 × 10−10 m2 s−1.Mar sin chan eil àrdachadh no dàil ann an cinneasachadh enzymatic mar thoradh air eadar-dhealachadh ann an gluasad eadar-theangachaidh substrate agus toradh cho follaiseach.